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Purification and properties of an organophosphorus acid anhydrase from a halophilic bacterial isolate.

机译:从嗜盐细菌分离物中纯化有机磷酸酸酐酶。

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摘要

A moderately halophilic bacterial isolate has been found to possess high levels of enzymatic activity against several highly toxic organophosphorus compounds. The predominant enzyme, designated organophosphorus acid anhydrase 2, has been purified 1,000-fold to homogeneity and characterized. The enzyme is a single polypeptide with a molecular weight of 60,000. With diisopropylfluorophosphate as a substrate, the enzyme has optimum activity at pH 8.5 and 50 degrees C, and it is stimulated by manganese and cobalt.
机译:已经发现中等嗜盐细菌分离物对几种高毒性有机磷化合物具有高水平的酶促活性。主要的酶(称为有机磷酸酸酐酶2)已纯化1,000倍至均一并进行了表征。该酶是分子量为60,000的单一多肽。以二异丙基氟磷酸酯为底物,该酶在pH 8.5和50摄氏度下具有最佳活性,并受到锰和钴的刺激。

著录项

  • 作者

    DeFrank, J J; Cheng, T C;

  • 作者单位
  • 年度 1991
  • 总页数
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 en
  • 中图分类

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